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1. INTRODUCCIÓN
2. RESUMEN
3. INFORME
3.1 Los hechos
3.2 Declaraciones públicas de los Científicos.
4. EL ESTADO DE LA INVESTIGACIÓN CIENTÍFICA
4.1 La Enfermedad
4.2 Los Antecedentes.
4.3 El Debate Científico
5 EL MODELO DE PRODUCCIÓN CÁRNICA
5.1 Un Sistema en Cuestión
5.2 El Factor Económico 
6. DISTINTAS POSTURAS
6.1 Partidarios de Levantar el Embargo.
6.2 Los partidarios de Continuar con el Embargo
7. EL ANÁLISIS
8. ALGUNAS PREGUNTAS Y RESPUESTAS DE INTERES

 

8. ALGUNAS PREGUNTAS Y RESPUESTAS DE INTERES

  

1) ¿Qué es el prión PrP?

Es la forma infectiva de una proteína normal. Los priones son una de las muchas proteínas de la célula, es decir, una cadena de aminoácidos unidos que pueden tener estructuras estereoquímicas diferentes. Según algunas teorías, el prión celular estaría implicado en los mecanismos de funcionamiento normal de las células nerviosas; por ejemplo, en el control del sueño. Se han encontrado priones desde los pájaros a los mamíferos, y se han comparado los priones normales de 33 especies distintas, desde ratas a orangutanes.
 

Desde el punto de vista científico, es la primera vez que se plantea que una proteína pueda por sí sola actuar como agente infectivo.

  

2) ¿Qué es un codón y cómo funciona en el medio celular?

Para comprender el concepto de codón importa tener un concepto previo de la función que cumplen los distintos constituyentes de la célula en la síntesis proteica. El ADN lleva en su estructura un mensaje genético, en el que se establecen las características de la estructura de cada proteína celular (en este caso el prión PrP).
Todas estas proteínas celulares se forman por intermedio del ARN mensajero, que representa una copia del código contenido en el ADN efectuada durante la transcripción, cuya función es la de trasmitir el código genético desde el núcleo celular hasta el citoplasma, fijándolo en los ribosomas, que funcionan como una especie de cadena de montaje de las moléculas proteicas.
 

El ADN celular es transcrito al ARN mensajero; el ribosoma (estructuras donde se forman las proteínas) se coloca sobre la cadena de ARN mensajero y lee el mensaje genético de tres en tres nucleótidos. Cada grupo de tres es un codón. Así se realiza la síntesis de las proteínas. En este caso, el prión en cuestión (PrP).

 

3) ¿En qué se diferencian los codones que configuran la estructura de la proteína denominada prión en las distintas especies?

En primer lugar, debe distinguirse entre dos formas estereoquímicas del prión: la normal (Alfa) y la patógena (Beta). En el caso de la misma especie, se ha observado que la diferencia entre ambas formas puede ser mínima afectando a un único codón, de los 248 implicados en la estructura proteica del prión. Es el caso de ciertas encefalopatías espongiformes humanas, como el síndrome de Gerstmann Sreaussier.
 

Las diferencias son mucho mayores en el caso del prión de distintas especies. Esta diferencia, en el caso del prión de la oveja y la vaca, afecta a 7 codones. En el caso de la vaca y el hombre la diferencia asciende a 30 codones. En el caso del ratón y el hamster afecta a 16 codones.

 

4) ¿Por qué son importantes estas diferencias?

Porque son indicativas de una mayor o menor probabilidad de contagio. En laboratorio se ha demostrado que el prión defectuoso (la forma Beta) interactúa preferentemente con el prión normal análogo. Es decir, debe existir una gran simetría y una diferencia pequeña para que la forma defectuosa Beta pueda inducir a los priones normales (Alfa) a adoptar su defecto característico, incrementando así las copias defectuosas. Si no existe analogía suficiente entre los priones no se produce esta inducción, según han demostrado los experimentos de laboratorio.

 

5) ¿En qué medida son significativas estas diferencias respecto del riesgo concreto de contagio por ingesa de carne de animal afectado?

La medida en la cual las diferencias son significativas son un aspecto crítico de la cuestión que intentan aclarar los científicos. Con 16 codones diferentes, el ratón no se contagia por inoculación del prión patógeno del hamster, mientras el ratón transgénico al que se ha introducido el ADN normal del hamster, sí desarrolla la enfermedad si se le inocula el prión patógeno del hamster.
 

La diferencia entre priones de una y otra especie configura así "la barrera de la especie" que hace altamente improbable el contagio. Pero no se sabe si lo decisivo es la diferencia cuantitativa (el número de codones que presentan diferencias entre un prión y otro) o la diferencia cualitativa (el hecho, que podría ser decisivo para determinar la eficacia de "la barrera de la especie", del lugar concreto en que se presenta la diferencia).
 

En este sentido, se entiende que el defecto que determina la forma Beta del prión consiste en un modo distinto de plegarse la proteína (que puede ser gráficamente representada como un collar de cuentas de aminoácidos). Esto sugiere que lo decisivo podría no ser el número de aminoácidos distintos, sino el hecho de si los aminoácidos distintos de uno y otro prión se encuentran o no en la región crítica del prión (aquélla en la que se produce el plegamiento normal o anormal del collar).
 

Es esta forma de plegarse este collar de aminoácidos que constituye el prión lo que determina a qué forma química pertenece, si a la normal o a la patógena. Según esta hipótesis, si no existieran diferencias sino analogía en las regiones críticas del prión del ser humano y la vaca, el riesgo de contagio sería elevado, a pesar de los 30 aminoácidos que presentan diferencias, pero que se encontrarían en otras regiones del prión no implicadas en el plegamiento.

 

6) ¿Cómo se produce el contagio y cómo se activa la enfermedad?

Al interactuar el prión Beta con el prión Alfa, según la imagen del collar que hemos utilizado, el prión Beta induce su defecto característico al prión Alfa normal. De este modo, se producen cada vez más copias defectuosas o priones Beta.
Estos priones defectuosos o patógenos se depositan sobre las células nerviosas, formando placas o depósitos, y las destruyen. En algunos casos, no se han detectado placas, de modo que tampoco está clara la manera en que se produce esta destrucción de las neuronas.
 

En cualquier caso, el aumento de priones Beta produce al final los mismos efectos destructivos. Literalmente, se producen agujeros en el cerebro cuando el número de neuronas muertas alcanza una dimensión crítica. Esta destrucción masiva y acelerada es la que hace que el cerebro de las personas afectadas por este mal presenten una textura esponjosa, o llena de agujeros, de donde se sigue la denominación de encefalopatía espongiforme.
 

La fase de incubación de la enfermedad, o fase asintomática, se estima que puede ser prolongada. En cambio, la fase de enfermedad declarada es ya una fase avanzada desde que aparecen los primeros síntomas. Desde estos primeros síntomas hasta que se produce la muerte puede pasar un año como media. Los síntomas son análogos a los de otras enfermedades neurodegenerativas: apatía, pérdida de memoria, pérdida de coordinación neuromotriz, pérdida del habla, demencia permanente.

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